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Namen und Eigenschaften der verschiedenen Aminosäuren

( verändert nach http://de.wikipedia.org )

Proteinogene Aminosäuren

Die 20 kanonischen Aminosäuren

Aminosäure

Abkürzung

Bemerkung

L-Alanin

Ala

A

L-Arginin

Arg

R

semi-essentiell

L-Asparagin

Asn

N

L-Asparaginsäure

Asp

D

L-Cystein

Cys

C

essentiell für Kinder

L-Glutamin

Gln

Q

L-Glutaminsäure

Glu

E

Glycin

Gly

G

L-Histidin

His

H

semi-essentiell

L-Isoleucin

Ile

I

essentiell

L-Leucin

Leu

L

essentiell

L-Lysin

Lys

K

essentiell

L-Methionin

Met

M

essentiell

L-Phenylalanin

Phe

F

essentiell

L-Prolin

Pro

P

L-Serin

Ser

S

L-Threonin

Thr

T

essentiell

L-Tryptophan

Trp

W

essentiell

L-Tyrosin

Tyr

Y

essentiell für Kinder

L-Valin

Val

V

essentiell

Als proteinogene Aminosäuren werden alle Aminocarbonsäuren bezeichnet, die die Bausteine der Proteine von Lebewesen sind. Dabei handelt es sich bei den proteinogenen Aminosäuren stets um α-Aminocarbonsäuren. Bis auf die Aminosäure Glycin ist für alle proteinogenen Aminosäuren das α-Kohlenstoffatom chiral (siehe auch asymmetrisches Kohlenstoffatom): Es existieren von jeder dieser Aminosäuren zwei Enantiomere. Dabei ist nur eines der beiden Enatiomere proteinogen und zwar die L-Aminosäure: der zum Aufbau der Proteine notwendige Apparat − das Ribosom, die tRNA, die Aminoacyl-tRNA Synthetase (diese belädt die tRNA mit Aminosäuren) und andere − sind selbst auch chiral und können nur die L-Variante erkennen.

D-Aminosäuren kommen in Lebewesen vereinzelt vor. Sie werden dann aber unabhängig vom proteinogenen Stoffwechsel synthetisiert und bleiben daher nichtproteinogen. Sie werden z. B. in der bakteriellen Zellwand und kurzen bakteriellen Peptiden wie Valinomycin (siehe Carrier) eingebaut.

20 der proteinogenen Aminosäuren werden durch Codons des genetischen Materials kodiert. Sie werden daher als kanonische Aminosäuren oder auch als Standardaminosäuren bezeichnet.

Die kanonische Aminosäure Prolin ist eigentlich keine Aminosäure, da sie keine primäre, sondern eine sekundäre Aminogruppe enthält. Es handelt sich bei Prolin um eine Iminosäure. Aus Gründen der Einfachheit wird jedoch Prolin meistens mit allen anderen Aminosäuren gleichzeitig abgehandelt und deswegen auch oft als Aminosäure bezeichnet, auch wenn dies formal nicht korrekt ist.

Zu den nicht-kanonischen Aminosäuren gehören alle anderen proteinogenen Aminosäuren. Diese wiederum können in drei Klassen eingeteilt werden:

Der Mensch selbst nutzt die 20 kanonischen Aminosäuren sowie Selenocystein. Von den 20 kanonischen Aminosäuren werden 12 vom menschlichen Organismus bzw. durch im menschlichen Verdauungstrakt lebende Mikroorganismen synthetisiert. Die restlichen 8 Aminosäuren sind für den Menschen essenziell, d. h. er muss sie über die Nahrung aufnehmen.

Biochemische Bedeutung

Aminosäuren als Bausteine in vielfältigen Funktionen

Aminosäuren sind in der Biochemie von großer Bedeutung, da sie die Bausteine von Peptiden und Proteinen (Eiweißen) sind. Im Allgemeinen werden in der Literatur zwanzig so genannte proteinogene Aminosäuren genannt, d. h. solche, die im Genom für Proteine kodiert sind, allerdings sind in letzter Zeit zwei weitere (Selenocystein und Pyrrolysin) hinzugekommen. Bei diesen handelt es sich stets um α-Aminosäuren, da die Aminogruppe und die Carboxylgruppe mit demselben Kohlenstoffatom (Cα) verbunden sind. Diese 20 Aminosäuren werden durch je drei Basen in der DNA kodiert. Darüber hinaus gibt es noch weitere Aminosäuren, die Bestandteile von Proteinen sind, jedoch nicht kodiert werden.

Aminosäureketten werden in Abhängigkeit von ihrer Länge als Peptide oder Proteine bezeichnet. Bis zu einer Verkettung von etwa 50 Aminosäuren spricht man in der Regel von Peptiden. Die einzelnen Aminosäuren sind dabei innerhalb der Kette über die so genannte Peptidbindung (Säureamid) verknüpft. Ein automatisiertes Verfahren zur Synthese von Peptiden liefert die Merrifield-Synthese.

 Die im Menschen natürlich vorkommenden 20 proteinogenen Aminosäuren.

Die Standardaminosäuren werden nach ihren Resten in Gruppen aufgeteilt. Dabei kann eine Aminosäure in verschiedenen Gruppen gleichzeitig auftauchen.

 Die aliphatischen Aminosäuren: Alanin, Glycin, Isoleucin, Leucin, Methionin, Valin

Die aromatischen Aminosäuren: Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin

Die polaren Aminosäuren: Serin, Threonin, Asparagin, Glutamin, Tyrosin

In Form von Nahrung aufgenommene Proteine werden bei der Verdauung in Aminosäuren zerlegt. In der Leber werden sie weiter verwertet. Entweder werden sie zur Proteinbiosynthese verwendet oder abgebaut (siehe auch: Aminosäureindex). Die wichtigsten Mechanismen des Aminosäurenabbaus sind:

Essentielle Aminosäuren

Aminosäuren, die ein Organismus nicht selbst herstellen kann, heißen essentielle Aminosäuren und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Für Menschen sind Valin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin und Lysin essentielle Aminosäuren. Semi-essentielle Aminosäuren müssen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden, z. B. während des Wachstums oder bei schweren Verletzungen. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert oder aus anderen Aminosäuren durch Modifikation gewonnen. Methionin kann zu einem Großteil aus Cystein synthetisiert werden. Für Kinder ist zusätzlich zu den generell essentiellen Aminosäuren Tyrosin essentiell, da in diesem Lebensalter die Körperfunktion zu dessen Herstellung noch nicht ausgereift ist. Es gibt auch Erkrankungen, die den Aminosäurestoffwechsel beeinträchtigen, dann müssen unter Umständen eigentlich nicht-essentielle Aminosäuren dennoch mit der Nahrung aufgenommen werden.

Säure- und Basen-Verhalten

pK-Werte von Aminosäure-Seitenketten (für die freien Aminosäurenreste und im Protein)

Aminosäure

Bezeichnung

frei

im Protein

Asp

sauer

3,68

3,7–4,0

Glu

sauer

4,25

4,2–4,5

His

basisch

6,0

6,7–7,1

Cys

semisauer

8,33

8,8–9,1

Tyr

semisauer

10,07

9,7–10,1

Lys

basisch

10,53

9,3–9,5

Arg

basisch

12,48

Für das Säure-Base-Verhalten proteinogener Aminosäuren ist vor allem das Verhalten des Aminosäurerestes R interessant. Das liegt daran, dass für die Biochemie vor allem Proteine interessant sind. In Proteinen sind aber die NH2- und COOH-Gruppen wegen der Peptidbindung nicht titrierbar und damit ungeladen. Die Ausnahme ist der N- und der C-Terminus des Proteins. Daher ist für das Säure-Base-Verhalten von Proteinen und Peptiden der Aminosäurerest R so wichtig.

Das Verhalten der Seitenkette R hängt von ihrer Konstitution ab, d. h., ob die Seitenkette selbst wieder als Protonenakzeptor oder -donator wirken kann. Dazu werden die proteinogenen Aminosäuren in basische und saure Aminosäuren eingeteilt.

Zu den basischen Aminosäuren gehören: Lysin, Arginin, Histidin

Zu den sauren Aminosäuren gehören: Asparaginsäure (Aspartat), Glutaminsäure (Glutamat)

Weitere Aminosäuren mit ionisierbaren Resten: Cystein, Tyrosin

Die Reste R der hier genannten Aminosäuren werden auch als titrierbare Reste bezeichnet.

Die Reste R der anderen proteinogenen Aminosäuren sind unter physiologischen Bedingungen nicht ionisierbar und wirken daher weder als Base noch als Säure. Der Seitenrest von Cystein wirkt zwar auch als schwache Säure, Cystein wird aber nicht zu den sauren Aminosäuren dazu gezählt, da sie unter physiologischen Bedingungen als Base (d. h. protoniert) vorliegt. Das gleiche gilt für Tyrosin.

Der pK-Wert ist der pH-Wert, bei der die titrierbaren Gruppen zu gleichen Teilen protoniert und deprotoniert vorliegen. D. h., die titrierbare Gruppe liegt zu gleichen Teilen in ihrer basischen, wie in ihrer sauren Form vor (siehe auch: Henderson-Hasselbalch-Gleichung).

Es ist meist üblich statt vom pKS vom pK zu sprechen, d. h. vom pK der Säure. In diesem Sinne müsste allerdings vom pK des Lysins als pKB, d.h. vom pK der Base gesprochen werden. Aus Gründen der Vereinfachung wird diese Notation aber allgemein weggelassen, da sie sich auch aus dem Sinnzusammenhang selbst ergibt (d. h. ob die Gruppe als Base oder Säure wirkt).

Der pK ist keine Konstante, sondern hängt von der Temperatur, der Ionenstärke und der unmittelbaren Umgebung der titrierbaren Gruppe ab und kann daher stark schwanken.

Ist der pH höher als der pK einer titrierbaren Gruppe, so liegt die tirierbare Gruppe in ihrer basichen (deprotonierten) Form vor. Ist der pH niedriger als der pK der titrierbaren Gruppe, so liegt die titrierbare Gruppe in ihrer sauren (protonierten) Form vor:

Die Seitenketten basischer Aminosäuren sind in ihrer protonierten (sauren) Form einfach positiv geladen und in ihrer deprotonierten (basichen) Form ungeladen. Die Seitenketten der sauren Aminosäuren (einschließlich Cystein und Tyrosin) sind in ihrer protonierten (sauren) Form ungeladen und in ihrer deprotonierten (basischen) Form einfach negativ geladen. Deswegen spielt der pH-Wert für die Eigenschaften der Seitenkette eine so wichtige Rolle, da das Verhalten der Seitenkette ein ganz anderes ist, wenn sie geladen bzw. ungeladen ist.

Die titrierbaren Seitenketten beeinflussen zum Beispiel das Löslichkeitsverhalten der entsprechenden Aminosäure. In polaren Lösungsmitteln gilt: geladenene Seitenketten machen die Aminosäure löslicher, ungeladene Seitenketten machen die Aminosäure unlöslicher.

In Proteinen kann das dazu führen, das bestimmte Abschnitte hydrophiler oder hydrophober werden, wodurch die Faltung und damit die Aktivität von Enzymen vom pH-Wert abhängt. Mit stark sauren und basischen Lösungen können Proteine deswegen auch denaturiert werden.

Tabellenübersicht der Eigenschaften

Eigenschaften der 20 kanonischen Aminosäurereste

Aminosäurerest  ↓

Code  ↓

Code  ↓

Seitenkette  ↓

Klasse  ↓

Größe  ↓

van-der-Waals-Volumen  ↓

Polarität  ↓

Hydrophobizität[1]  ↓

Acidität oder Basizität  ↓

Säurekonstante pKs  ↓

Alanin

Ala

A

-CH3

winzig

67

unpolar

1,8

neutral

Arginin

Arg

R

-CH2CH2CH2NH-C(NH)NH2

148

polar

-4,5

basisch (stark)

12,48

Asparagin

Asn

N

-CH2CONH2

klein

96

polar

-3,5

neutral

Asparaginsäure

Asp

D

-CH2COOH

klein

91

polar

-3,5

sauer

3,90

Cystein

Cys

C

-CH2SH

winzig

86

polar

2,5

neutral

8,18

Glutaminsäure

Glu

E

-CH2CH2COOH

109

polar

-3,5

sauer

4,07

Glutamin

Gln

Q

-CH2CH2CONH2

114

polar

-3,5

neutral

Glycin

Gly

G

-H

winzig

48

unpolar

-0,4

neutral

Histidin

His

H

-CH2(C3H3N2)

aromatisch

118

polar

-3,2

basisch (schwach)

6,04

Isoleucin

Ile

I

-CH(CH3)CH2CH3

aliphatisch

124

unpolar

4,5

neutral

Leucin

Leu

L

-CH2CH(CH3)2

aliphatisch

124

unpolar

3,8

neutral

Lysin

Lys

K

-CH2CH2CH2CH2NH2

135

polar

-3,9

basisch

10,54

Methionin

Met

M

-CH2CH2SCH3

124

unpolar

1,9

neutral

Phenylalanin

Phe

F

-CH2(C6H5)

aromatisch

135

unpolar

2,8

neutral

Prolin

Pro

P

-CH2CH2CH2-

klein

90

unpolar

-1,6

neutral

Serin

Ser

S

-CH2OH

winzig

73

polar

-0,8

neutral

Threonin

Thr

T

-CH(OH)CH3

klein

93

polar

-0,7

neutral

Tryptophan

Trp

W

-CH2(C8H6N)

aromatisch

163

polar

-0,9

neutral

Tyrosin

Tyr

Y

-CH2(C6H4)OH

aromatisch

141

polar

-1,3

neutral

10,46

Valin

Val

V

-CH(CH3)2

aliphatisch

klein

105

unpolar

4,2

neutral

 Nicht-Proteinogene Aminosäuren

Von den nicht-proteinogenen, d. h. nicht in Proteinen vorkommenden, Aminosäuren sind bislang über 250 bekannt, die in Organismen vorkommen. Dazu gehört etwa das Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse, L-DOPA, Ornithin oder das in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesene Neurotoxin Beta-Methylamino-Alanin (BMAA).

Die meisten nicht-proteinogenen Aminosäuren leiten sich von den proteinogenen ab, die L-α-Aminosäuren sind. Dennoch können dabei auch β-Aminosäuren (β-Alanin) oder γ-Aminosäuren entstehen (GABA).

Zu den nicht-proteinogenen Aminosäuren zählen auch alle „rechtsdrehenden“ D-Varianten der proteinogenen Aminosäuren.

Einige nicht-proteinogene Aminosäuren

Aminosäure

biologische Bedeutung

Thyroxin

Hormon der Schilddrüse

GABA

inhibitorischer Neurotransmitter

L-Homoserin

Stoffwechselzwischenprodukt der Argininsynthese

Ornithin

Stoffwechselzwischenprodukt im Harnstoffzyklus

Citrullin

Stoffwechselzwischenprodukt im Harnstoffzyklus

Argininosuccinat

Stoffwechselzwischenprodukt im Harnstoffzyklus

L-DOPA

Stoffwechselzwischenprodukt bei der Synthese von Katecholaminen

5-Hydroxytryptophan

Stoffwechselzwischenprodukt bei der Serotoninsynthese

β-Alanin

Baustein von Coenzym A

β-Methylamino-Alanin

Neurotoxin in Cyanobakterien

Ibotensäure

Pilzgift

D-Valin

Bestandteil des Antibiotikums Valinomycin

D-Alanin

Bestandteil in bakteriellen Zellwänden

D-Glutamat

Bestandteil in bakteriellen Zellwänden

2,6-Diaminopimelinsäure

Bestandteil in bakteriellen Zellwänden

Zu den synthetischen Aminosäuren gehört das APV, ein Antagonist des NMDA-Rezeptors, oder der Süßstoff Aspartam.